ALLERGENI MOLECOLARI - EF-HANDS - PARVALBUMINE - PARVALBUMINS - CALCIUM-BINDING PROTEINS

 

ALLERGENI MOLECOLARI :  EF-HANDS - PARVALBUMINE - PARVALBUMINS

CALCIUM-BINDING PROTEINS

Le Parvalbumine sono un gruppo di allergeni che appartengono alla famiglia delle calcium-binding proteins (CBP ) che condividono comuni domini (strutture ripetitive) chiamati “EF-hands”( helix-loop-helix motifs). Nella superfamiglia delle "calcium-binding proteins" troviamo anche le polcalcine (vedi) presenti nei pollini.

FOTO-EF-HANDS0001 Questo nome è stato coniato per indicare la particolare struttura ripetitiva chiamata “EF-hand” evidenziata per la prima volta nella  parvalbumina.  Tali strutture sono composte da 30 aminoacidi e comprendono 2 eliche α (E ed F rappresentate rispettivamente dall’indice - elica E – e dal pollice – elica F – di una mano (come da figura) collegate tra loro ad anello . Nell’ambito della fissazione di calcio l’elica F passa da una conformazione “chiusa” (apo-CaM in grigio chiaro nella immagine) in una conformazione “aperta” (holo-CaM in grigio scuro).
Il ruolo più conosciuto delle parvalbumine è quello di essere coinvolte nel processo di rilassamento dei muscoli a rapida contrazione dei vertebrati superiori e inferiori facilitando il trasporto degli ioni Ca2+ delle miofibrille verso il reticolo endoplasmico.
Le parvalbumine  di 12 kDa sono proteine resistenti al calore, alla denaturazione chimica  e agli enzimi proteolitici. Sono presenti in grande quantità nei muscoli bianchi degli invertebrali inferiori  e in più bassa quantità nei muscoli a rapida ed intensa contrazione degli invertebrati superiori.
Le parvalbumine derivate da pesci e anfibi rappresentano allergeni alimentari maggiori, stimolando la produzione di IgE specifiche in gran parte dei soggetti allergici al pesce.
Le parvalbumine derivati da vertebrati superiori non hanno evidenziato legami con le IgE umane.

Si riconoscono due tipi di parvalbumine: le alfa e le beta.

In riferimento alle alfa-parvalbumine sappiamo che hanno una percentuale di identità tra il 50 e il 60% con Cyp c 1 (la beta-parvalbumina della carpa); mentre per le beta-parvalbumine sappiamo che non hanno tra di loro una forte omologia: infatti  varia tra il 60 e il 90% circa in riferimento all'isoforma della beta-parvalbumina della carpa Cyp c 1.01 : 88% con il tonno, 87% con il persico, 80 % con merluzzo, 76% con sgombro, 78% con salmone, 64-68 % con alcune rane, 54% con il pollo. La presenza di isoforme tra loro moderratamente omologhe può complicare il quadro.

Mentre le beta-parvalbumine rappresentano gli allergeni preponderanti nei pesci ossei, le alfa-parvalbumine, presenti nei pesci cartilaginei quali razze e squali, potrebbero evidenziare una IgE reattività, anche se finora è stata dimostrata in un paziente allergico alla rana. Inoltre le alfa-parvalbumine sono state trovate in causa in una reazione anafilattica alla carne di pollo e di tacchino. Questo paziente presentava anche una sindrome orale allergica con il salmone e con il tonno, ma era negativo alle beta-parvalbumine. Non si esclude che l'allergia al pesce sia stata conseguenza di una reazione crociata tra le alfa-parvalbumine del pollo e quella del pesce (54% di identità tra pollo e merluzzo).


  PRINCIPALI FONTI ALLERGENICHE di beta-parvalbumina ( da www.allergome.org)

NOME

FONTE

VIE DI SENSIBILIZZAZIONE

Ang a 1

Anguilla anguilla

Eel – Anguilla

Ingestione

Ang j 1

Anguilla japonica

Japanese Eel – Anguilla

Ingestione

Clu h 1

Clupea harengus

Atlantic herring – Aringa

Ingestione

Cyp c 1

Cyprinus carpio

Carp - Carpa

Ingestione

Eng e 1

Engraulis eucrasicolus

European anchovy – Acciuga

Ingestione

Gad c 1

Gadus callarias

Codfish – Merluzzo

Ingestione

Gad m 1

Gadus morhua

Atlantic cod – Merluzzo

Ingestione

Gad ma 1

Gadus macrocephalus

Pacific cod – Merluzzo del Pacifico

Ingestione

Hip h 1

Hippoglossus ippoglossus

Halibut – Ippoglosso

Ingestione

Hyp mo 1

Hypophthalmichthys molitrix

Silver carp  - Carpa argento

 Ingestione

Kat p 1

Katsuwonus pelamis

Skipjack tuna – Tonno striato

Ingestione

Lep w 1

Lepidorhombus whiffiagonis

Whiff, Megrin -  Rombo giallo

Ingestione

Mac ma 1

Macruronus magellanicus

Patagonian grenadier – Merluzzo patagonico

Ingestione

Mac n 1

Macruronus novaezelandiae

New Zealand whitptail – Merluzzo neozelandese

Ingestione

Mer au 1

Merluccius australis

Southern hake – Nasello australe

Ingestione

Mer bi 1

Merluccius bilinearis

Atlantic hake – Nasello atlantico

Ingestione

Mer ca 1

Merluccius capensis

Cape hake – Nasello sudafricano

Ingestione

Mer ga 1

Merluccius gayi

Chilean hake – Merluzzo del Cile

Ingestione

Mer hu 1

Merluccius hubbsi

Argentine hake – Merluzzo d’Argentina

Ingestione

Mer mr 1

Merluccius merluccius

European hake – Nasello

Ingestione

Mer pa 1

Merluccius paradoxus

Deepwater Cape hake – Nasello del Capo

Ingestione

Mer pr 1

Merluccius productus

North Pacific hake – Nasello del Pacifico

Ingestione

Mic po 1

Micromesistius poutassou

Blue Whiting – Stoccafisso

Ingestione

Onc ke 1

Oncorhyncthus keta

Keta salmon – Salmone keta

Ingestione

Onc m 1

Oncorhyncthus mykiss

Rainbow trout – Trota iridea

Ingestione

Onc ma 1

Oncorhyncthus masou

Japanese salmon – Salmone giapponese

Ingestione

Onc n 1

Oncorhyncthus nerka – Red salmon – Salmone rosso

Ingestione

Pag m 1

Pagrosomus major – Red seabream – Orata giapponese

Ingestione

Pa mar 1

Pampus argenteus – Silver pomfret – Pampo argenteo

Ingestione

Pam c 1

Pampus chinensis – Chinese pomfret – Pesce castagna cinese

Ingestione

Par ol 1

Paralichthys olivaceus – Japanese flounder – Passera giapponese

Ingestione

Pla f 1

Platichthys flesus – European flouder – Passera pianuzza

Ingestione

Ran e 1

Rana esculenta

Edible frog -  Rana

Ingestione

Ran e 2

Rana esculenta

Edible frog – Rana

Ingestione

Sal f 1

Salvelinus fontinalis

Chars – Salmerino

Ingestione

Sal s 1

Salmo salar

Atlantic salmon - Salmone

Ingestione

Sar m 1

Sardinops melanosticus

Japanese sardine -  Sardina del Giappone

Ingestione

Sar sa 1

Sardinops sagax

South american pilchard -  Sardina del Pacifico

Ingestione

Sco a 1

Scomber australasicus

Blue mackerel – Sgombro

Ingestione

Sco j 1

Scomber japonicus

Spotted macere -  Sgombro

Ingestione

Sco s 1

Scomber scombrus

Atlantic mackerel -  Sgombro

ingestione

Thu a 1

Thunnus albacares

Yellowfin tuna – Tonno pinne gialle

Ingestione

Xip g 1

Xiphias gladius

Swordfish -  Pescespada

Ingestione

 

  

 

Principali fonti documentali in Cultura Allergologica

Per eventuali approfondimenti, alcune fonti documentali specifiche

 

Breiteneder H, Radauer CV. A classification of plant food allergens . J Allergy Clin Immunol 2004;113:821-30

Breiteneder H, Mills CEN. Molecular proprieties of food allergens. J Allergy Clin Immunol 2005;115:14-23

Das Dores S. Caractérisation moléculaire et immunoréactivité de duex allergens Gadus morhua. These, Ecole Doctorale Biologie Santé Environnement, 2002

Hauser M, Roulias A, et al. Panallergens and their impact on the allergic pazient. Allergy,Asthma & Clinical Immunology 2010,6:1

Hed J. Cross-reactivity in plant food allergy – Clinical impact of Component Resolved Diagnostic (CRD),  Phadia AB,  2009

Hilger C, Thill L, Grigioni f, et al. igE antibodies of fosh allergic patients cross-react with frog parvalbumin. Allergy 2004;59:653-660

Kuehn A, Lehners C, Hilger C, Hentges F. Food allergy to chicken meat with IgE reactivity to muscle alpha-parvalbumin. Allegy 2009;64:1557-1558-

Mills ENC, Shewry PR.  Plant Food Allergens,  Blackwell Science,  2004

Svoboda I, Bugajska-Schretter A, Valenta R, Spitzauer S. Recombinant fish parvalbumins: candidates  for diagnosis and treatment of fish allergy. Allergy 2002;57(S72):94-96

Van Do ., et all, Allergy to fish parvalbumins; Studies on the cross-reactivity of allergen from 9 commonly consumed fish. J Allergy Clin Immunol 2005;116:1314-20