ALLERGENI MOLECOLARI - BERBERINE BRIDGE AND BERBERINE BRIDGE-LIKE ENZYMES – ENZIMI PONTE BERBERINA

 

ALLERGENI MOLECOLARI – BERBERINE BRIDGE AND BERBERINE BRIDGE-LIKE ENZYMES

ENZIMI PONTE BERBERINA ED ENZIMI  SIMIL-PONTE BERBERINA

 

La reticulina ossidasi o enzima ponte berberina (BBE = berberine brigde enzyme)  ha un ruolo fondamentale nella biosintesi della benzofenantridina e incanala il suo substrato  (S)-reticulina verso la sintesi di berberina e di sanguinarina.

Questi enzimi vegetali sono implicati nella biosintesi di numerosi alcaloidi isochinolinici, quali quelli presenti ad es. nel boldo, nella ipecacuana, nell’oppio e nel curaro.

La biosintesi di questi alcaloidi  partendo dall’aminoacido aromatico L-tirosina  arriva ad un metabolita centrale, la (S)-reticulina, un composto che dà origine ad isochinolinici di varia struttura, quali la protopina, la sanguinarina e la berberina, attraverso una serie di trasformazioni enzimaticamente catalizzate.
Inizialmente la (S)-reticulina viene convertita in (S)-scoulerina per mezzo dell’ Enzima Ponte Berberina (BBE = berberine brigde enzyme).. Questo enzima FAD-dipendente (chiamato anche Reticulina Ossidasi) rende possibile la trasformazione del gruppo N-metilico della (S)-reticulina nel  C8 (carbonio ponte berberina) della (S)-scoulerina come mostrato nella immagine. (da Winkler A, 2006).

Membri di questa famiglia sono FLAVOPROTEINE che contengono un conservato dominio  che lega il FAD (Flavin-Adenin-Dinucleotide)

 

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PRINCIPALI FONTI ALLERGENICHE (da www.allergome.org)

 

 

NOME

FONTE

VIA DI SENSIBILIZZAZIONE

Asp f IAO

Aspergillus fumigatus

Inalazione

 

Cyn d 4

Cynodon dactylon

Bermuda grass -  Erba Canina,  Dente di cane

Inalazione

Hor v 4

Hordeum vulgare

Barley – Orzo

Inalazione

Lol p  4

Lolium perenne

Rye grass – Loietto, Logliarello

 Inalazione

Php p 4

Pheum pratense

Timothy grass – Codolina, Coda di topo

Inalazione

Sec c 4

Secale cereale

Rye - Segale

Inalazione

Tri a 4

Triticum aestivum

Wheat – Frumento

Inalazione

 

Principali fonti documentali generali in Cultura Allergologica.

Alcune fonti documentali specifiche:

Dewitt AM, Anderson K, et al. Cloning, expression and immunological characterization of full-length timothy grass pollen allergen Phl p 4, a berberine bridge enzyme-like protein with homology to celery allergen Api g 5. Clin Exp Allergy 2006,36:77-86

Facchini PJ, Penzes C, et al. Molecular characterization of berberine bridge enzyme genese from opium poppy. Plant Physiol 1996;112:1669-1677

Kutchan TM, Dittrich H. Characterization and mechanism of the berberine bridge enzyme, a covalently flavinylated of benzophenanthridine alkaloid biosynthesis in plants. J Biol Chem 1995; 270:24475-24481

Su SN, Shu P, et al. Immunologic and physicochemical studies of bermuda grass pollen antigen BG60. J Allergy Clin Immunol 1996;98:486-494

Winkler A, Hartner F, et al. Biochemical evidence that berberine bridge enzyme belongs to a novel family of flavoproteins containing a bi-covalent attached FAD cofactor. J Biol Chem 2006;281:21276-21285.