ALLERGENI MOLECOLARI - 2S ALBUMINE

ALLERGENI MOLECOLARI – 2S ALBUMINE – 2S ALBUMIN (SUPERFAMIGLIA PROLAMINE)


Ad eccezione dei cereali, il maggior gruppo di proteine di riserva nei semi di molte specie di dicotiledoni sono rappresentate da albumine e globuline.

Le albumine sono idrosolubili a bassa concentrazione salina, mentre le globuline si disciolgono  ad alta salinità. Inoltre, queste proteine di riserva sono caratterizzate ed identificate in base al loro coefficiente di sedimentazione: 2S per albumine e 7S e 11S  per globuline.

Le 2S albumine sono piccole proteine globulari ricche in arginina, glutamina, asparagina e cisteina. Sono presenti in varie importanti fonti alimentari quali la frutta a guscio e semi come la noce del Brasile, la noce, il sesamo e la senape.
La caratteristica peculiare della loro sequenza aminoacidica  è data dalla distribuzione degli otto residui di cisteina in un  modello mantenuto, conservato (…C…C…/…CC…CXC…C…C).
Per queste proteine è stato ipotizzato un ruolo di donatori di azoto e zolfo a motivo della loro composizione aminoacidica, della loro elevata presenza  nei corpi proteici  seminali e per la loro mobilizzazione durante la germinazione.
Per alcune di esse, ad es. per le 2S albumine da rafano, è stata dimostrata una attività amtifungina verso vari funghi fitopatogeni.

Le tipiche 2S albumine, quali quelle delle Brassicaceae oppure le 2S albumine della noce del Brasile Ber e 1, sono proteine eterodimere che consistono  di 2 subunità di circa 4 e 9 kDa, unite insieme da conservati ponti di legami disulfuro.

E’ stato dimostrato come le 2S albumine sono proteine stabili, resistenti alla proteolisi da parte della tripsina o in liquidi simili al succo gastrico, e pertanto possono entrare come tali nella circolazione sistemica con sviluppo di sintomatologia anche assai severa.

 

 PRINCIPALI FONTI ALLERGENICHE (da www.allergome.org)

 

Nome

Provenienza

Via di introduzione

Ana o 3

Anacardium occidentale

Cashew - Anacardio

Ingestione

Ara h 2 (trypsin Inhibitor)

Arachis hypogea

Peanut - Arachide

Ingestione

Ara h 6

Arachis hypogea

Peanut - Arachide

Ingestione

Ara h 7 (Conglutinin)

Arachis hypodea

Peanut - Arachide

Ingestione

Ber e 1

Bertholletia excelsa

Brazil nut  – Noce del Brasile

Ingestione

Bra j 1

Brassica juncea

Oriental mustard –  Cavolo indiano o Senape indiana

Ingestione

Bra n 1

Brassica napus

Rapeseed – Colza

Ingestione

Car i 1

Carya illinoinensis

Pecan – Noce pecan

Ingestione

Cor a 14

Corylus avellana

Hazel – Nocciola

Ingestione

Fag e 10kD

Fagopyrum esculentum

Buckwheat – Grano saraceno

Ingestione

Fag e 2

Fagopyrum esculentum

Buckwheat – Grano saraceno

Ingestione

Gly m 2S Albumin

Glycine max

Soybean  – Soia

Ingestione

Hel a 2S albumin

Helianthus annuus

Sunflower – Girasole

Ingestione

Inalazione

Jug n 1

Juglans nigra

Black walnut – Noce nera

Ingestione

Jug r 1

Juglans regia

English walnut  – Noce

Ingestione

Lup a delta_Conglutin

Lupinus albus

White lupine – Lupino bianco

Ingestione

Lup an delta_Conglutin

Lupinus angustifolius

Narrow-leaved blue lupine – Lupino selvatico

Ingestione

Pis v 1

Pistacia vera

Pistachio – Pistacchio

Ingestione

Ric c 1

Ricinus communis

Castor bean – Ricino

Ingestione

Ses i 1

Sesamun indicum

Sesame – Sesamo

Ingestione

Ses i 2

Sesamun indicum

Sesame  – Sesamo

Ingestione

Sin a 1

Sinapis alba

White mustard  – Senape bianca

Ingestione

 

NB.  Ara h 2 : Trypsin inhibitor:  l’inibitore della tripsina è apparentato alla famiglia delle 2S albumine e viene ugualmente conosciuto come Conglutinina.
NB. Ara h 7 (Conglutinin) Lup a delta_Conglutin e Lup an delta_Conglutin : vedi sopra.

 

Principali fonti documentali generali in Cultura Allergologica

Alcune fonti documentali specifiche:

Hauser M, Egger M, et al. Molecular properties of plant food allergens:a current classification into protein families. Open Immunol J 2008;1:1-12

Hause M, Rouòlias A, et al. Panallergens and their impact on the allergic patient. Allergy Asthma Clin Immunol 2010;6:1-14

Hoffmann-Sommergruber K, Mills ENC. Food allergen protein families and their structural characteristics and application in component-resolved diagnosis: new data from te EuroPrevall project. Anal Bional Chem 2009;395:25-35

Mills C, Shewry P. Plant Food Allergens. Blackwell Science, 2004

Jedrychowski L., Wicher H.J. Chemical and biological properties of Food allergens. CRC Press, N.Y. 2010

Radauer C, Breiteneder H. Evolutionary biology of plant food allergens, J Allergy Clin Immunol 2007;120:518-25