LEGUMI - ARACHIDE - ALLERGIA ALL'ARACHIDE


ALLERGIA ALL'ARACHIDE


Arachis hypogea L. - famiglia Leguminosae

 

Arachide - Peanut – Arachide  o Cacahuète

di Vasco Bordignon

ok_-_pianta_completa_arachide_immagine_843

A- RADICE PRINCIPALE (FITTONE)  B- RADICHETTE SECONDARIE  C- TUBERCOLI RADICALI   D- FOGLIA  E- STELO FIORALE  F-FIORE  G-BACCELLO CONTENENTE I SEMI 

 

L’ARACHIDE è una pianta cespugliosa a portamento eretto o strisciante a seconda della varietà. La radice  è fittonante con molte ramificazioni secondarie e ricoperta da tubercoli che ospitano batteri che fissano l’azoto. Fiorisce per 2-3 mesi. I suoi bottoni fiorali di colore giallo si schiudono all’alba e sono fecondati nelle prime ore del mattino e appassiscono e muoiono entro mezzogiorno. Trascorsi alcuni giorni, gli steli fiorali OK_OK_OK_OK__RADICI_E_BACCELLI_si allungano, si piegano verso il suolo e l’ovaio penetra nel terreno per 3-8 cm dove si sviluppa e matura producendo un baccello ipogeo ricoperto di nervature, friabile dopo essere stato essiccato, lungo 3-4 cm e contenente 2-3 semi detti anche mandorle, ricoperti da una membrana marrone rossastra. I semi sono la parte commestibile dell’arachide che si consuma fresca o tostata. Quando il fogliame comincia ad ingiallire si procede alla raccolta estirpando l'intera pianta,  che generalmente non supera i 50 cm d'altezza. Prima di staccare i baccelli, si lasciano ad  essiccare o lasciandoli per qualche giorno nei campi o in essiccatoi. I baccelli vengono quindi decorticati permettendo di ottenere i semi e i gusci vuoti.  I semi poi in base all’uso seguono vie diverse.

USI


OK_OK_IMMAGINE_ARACHIDE_BACCELLI_allergia_-_arachide_-_CIMG0365OK_OK_ARACHIDE_CHICCHI_DENTRO_BACCELLO_allergia_-_arachide_-_CIMG0367I semi di arachide possono essere consumati come tali, rompendo il baccello che li contiene, oppure dopo tostatura (sgusciati e posti nel forno a 160° per circa 10 minuti ). 
In quest’ultimo caso numerose sono le applicazioni come tali (cioè solo tostati) oppure salati o zuccherati: ad es. con aperitivi, può venir ricoperta di cioccolato o di croccante; può sostituire mandorle o nocciole in vari prodotti di pasticceria.

Possiamo anche macinare le arachidi tostate e otteniamo una pasta di arachide al 100% che per essere troppo concentrata ha un effetto colloso sul palato. Verso la fine del XIX secolo qualcuno a questa pasta aggiunse delle piccole quantità di zucchero, di sale e  dell’olio vegetale (di norma olio di palma) e si ottenne il burro di arachide, una crema che per gli americani è diventata qualcosa di irresistibile, da allora fino ad oggi.

ok_-_BURRO_ARACHIDE_-allergia_arachidi_immagini_burro_Documento4

Dalla pasta d’arachide vengono ricavate creme spalmabili dolci o salate, gelati, ecc. oppure in pasta o in farina  le arachidi si trovano in prodotti da forno (biscotti, torte, merendine). Dalla pasta d arachide si può ottenere l’olio di arachide attraverso una spremitura a freddo oppure a caldo. La spremitura a freddo si effettua con presse idrauliche ad una temperatura che non deve superare i 60°C. Per lungo tempo è stato l’unico metodo utilizzato  esclusivamente per semi contenenti almeno 30% di sostanze grasse.  L’olio così ottenuto viene subito decantato e filtrato prima di essere imbottigliato in contenitori scuri. L’olio così ottenuto non subisce poi nessuna rettificazione. Questa spremitura tuttavia lascia circa un terzo di olio nel residuo, mentre la spremitura a caldo riduce le perdite a circa il 5%  e l’aggiunta di solventi lo riduce ulteriormente all’1%. La spremitura a caldo si realizza con il passaggio della pasta di arachidi in presse che sono state riscaldate ad una temperatura tra gli 80 e i 120 °C.  L’olio così ottenuto è un olio grezzo od olio crudo  che per essere utilizzato dovrà subire una lunga serie di trattamenti quali la degommazione, la deodorazione, la decolorazione, ecc.  che poi sono gli stessi trattamenti detti di rettificazione cui vengono soggetti anche gli oli estratti con solventi chimici (trielina o esano) per renderli meno acidi e più appetibili.

Ho letto in internet quanto segue :”The FDA FOOD ALLERGEN LABELLING AND CONSUMER PROTECTION ACT OF 2004 and the FEDERAL FOOD, DRUG, AND COSMETIC ACT state: “highly  refined oils and ingredients derived from highly refined  oils are excluded from definition of “major food allergen”,  significando in breve che anche gli oli di arachide rettificati non contengono nessuna proteina allergizzante.

L’EFSA (European Food Safety Authority), dopo una disamina di diversi articoli pubblicati in materia, afferma che “i dati scientifici sono insufficienti per  predire il rischio di reazioni avverse nei soggetti allergici all’arachide. Inoltre il gruppo di esperti ritiene che sia possibile che questi prodotti possano causare reazioni allergiche in soggetti allergici all’arachide”

(tradotto da “the EFSA Journal (2004), 133, 1-9). Pertanto ritengo sottolineare come il principio di prudenza attuato specie in questo tipo di allergia debba ritenersi più che valido.

 

ALLERGENI MOLECOLARI

Ara h 1

E’ una vicilina,  proteina che fa parte della famiglia delle  7S vicilin-like globuline. Ha un PM di 65 kDa, è presente nel 35-95% dei pazienti sensibilizzati a seconda della popolazione studiata. Questo allergene forma dei trimeri come le altre viciline, oppure degli oligomeri allo stato nativo. Ha una elevata similitudine di sequenza con le altre viciline vegetali e ci si può attendere delle reazioni crociate tra Ara h 1 e le viciline di altre leguminose: come ad esempio viene comunemente osservata tra lenticchia (Len c 1) e piselli (Pis s 1). Anche l’isoforma dell’allergene vicilina della lenticchia len c 1.02 ha dimostrato aver una omologia superiore al 50% con Ara h1 e con subunità della conglutina della soia; inoltre una proteina del lupino, un precursore della beta-conglutina ha dimostrato una significativa omologia con Ara h 1 sottolineando il crescente interesse allergologico del lupino per l’aumento del suo utilizzo in ambito alimentare. Queste proteine si accumulano nella fase di sviluppo del seme, per essere poi utilizzate quando inizia la germinazione, come tutte le proteine di riserva, ma con maggior rapidità rispetto alle legumine (es. Ara h 3).

Col trattamento delle arachidi al calore questo allergene subisce delle modifiche che possono modificare l’allergenicità: dopo arrostimento (177°C per 5-30 minuti) le arachidi possono avere concentrazioni di questo allergene ben  22 volte superiore rispetto ad arachidi crude. In vitro la digestione gastrica ha evidenziato una rapida degradazione di Ara h 1 in piccoli frammenti. Tuttavia la digestione gastrica non altera la capacità di Ara h1 di stimolare una proliferazione cellulare e  il rilascio di istamina da basofili in soggetti allergici all’arachide è stata della stessa quantità sia con Ara h 1 nativo che con i suoi prodotti di digestione.

Quindi l’allergene è stabile al calore e alla digestione; anzi il trattamento al calore aumenta la concentrazione allergenica.

Che l’arachide sia un potente allergene è dato anche dal fatto che l’esposizione a questo allergene attraverso la saliva mediante un bacio (dopo aver mangiato arachidi) o la condivisione di una stoviglia (utilizzata precedentemente ad es. per spalmare burro di arachide) può causare una reazione allergica locale e sistemica.

Ara h 2

E’ una  2S albumina di 17 kDa, una conglutina, ed evidenzia attività inibitoria della tripsina. Le conglutine differiscono dalle classiche 2S albumine, anche se sono ugualmente classificate nella superfamiglia delle prolamine.Ha una stretta omologia con la conglutina del lupino. Altre cross-reattività con altri alimenti contenenti 2S albumine dipendono dal grado di omologia.

Vari studi hanno evidenziato una attività biologica per Ara h 2 molto superiore a quella di Ara h 1 e Ara h 3: Ara h 2 sarebbe da 10 a 100 volte più attiva nella liberazione istaminica, nei tests cutanei e in RBL–test (RBL SX-38 sono mastociti di topo che stabilmente esprimono le catene α, β e γ del recettore ad alta affinità per le IgE, cioè FcεRI, consentendo alle IgE sieriche del paziente allergico di legarsi alla loro superficie. Queste  cellule quindi possono essere  specificatamente attivate dell’allergene al quale il paziente è allergico).

Ara h 2 racchiuderebbe quindi la maggior parte della reattività cellulare dell’arachide e sarebbe la proteina più importante da testare nell’ambito diagnostico. Questa rilevanza clinica si associa anche ad una positività riscontrata nell’80-100% dei pazienti. 

Ara h 6 ha una omologia con Ara h 2 specie nella parte centrale e nella parte C-terminale della molecola proteica.  Entrambe contengono nuclei che sono altamente resistenti alla digestione proteolitica  e alla temperatura superiore ai 100°C. Ciò rende ragione della persistenza della potenza allergenica anche dopo i processi alimentari.

L’arrostimento delle arachidi ha dimostrato causare un aumento di oltre 3 volte della attività inibitoria della tripsina  e ciò vuol dire maggior resistenza alla digestione triptica e maggiore possibilità di restare intatta nel tratto intestinale. La digestione di Ara h 2 con tripsina, chimotripsina, o pepsina dà origine a un numero relativamente grande di frammenti che sono resistenti ad una ulteriore digestione enzimatica. Questi frammenti peptidici contengono  epitopi  intatti  che si legano ancora alle IgE-specifiche e che mantengono quindi ancora una potenza allergenica.

Ara h 3

E’ una  glicinina, fa parte della famiglia delle 11S  globuline, ed ha una attività inibitoria della tripsina. La struttura è simile ad una legumina.

Allo stato naturale le legumine dell’arachide, chiamate arachine, sono dei complessi di 400-600 kD costituite da varie sub-unità acide e basiche, similmente alla organizzazione in sub-unità della glicina della soia: diversi geni differenti danno origine a dei polipeptidi in parte divisi, ma che poi possono riunirsi,  dando luogo a  catene finali che vanno dai 14 ai 54 kD.

Tra il 20 e il 55% degli allergici all’arachide sono sensibilizzati alla Ara h 3.

Si sono dimostrate IgE-reattive sia per le sub-unità basiche sia quelle acide  (88 phadia) indicando come la frequenza di sensibilizzazione all’Ara h 3 possa variare all’interno dei gruppi di popolazione.

Ara h 3 possiede una discreta omologia con altre legumine: soia e piselli.

Ara h 4

E’ identica nel 96% alla Ara h 3.  Viene considerata un isoallergene della Ara h 3.

Ara h 5

E’ una profilina. Non ha destato finora interesse.

Ara h 6

E’ una proteina, una  2S albumina, conglutina. Ha una importanza vicina a quella di Ara h 2, con la quale ha una identità del 59%. Allo stato naturale esistono delle varianti di Ara h 6 e in tal caso la diagnostica con ricombinante potrebbe essere troppo restrittiva.

Ara h 7

E’ una proteina,  2S albumina,  una conglutina come Ara h 6 e Ara h 2. Debole è l’identità con Ara h 2.

Ara h 8

E’  un panallergene, una  proteina Bet v 1-omologa, del peso molecolare di circa 17kDa. Evidenzia una bassa stabilità alla tostatura e non è stabile alla digestione gastrica.

Studi effettuati al riguardo hanno evidenziato come l’allergia all’arachide era sostenuta in pazienti con prevalente sintomatologia orale allergica, talora ingravecente, a causa di una cross-reazione di anticorpi indotti da Bet v 1 con l’omologo allergene dell’arachide Ara h 8.

Ara h 8 fa parte della famiglia proteica PR-10,  sintetizzate in condizioni di stress come meccanismo di difesa e riscontrate nel pollini  di varie piante (Ontano, Carpino, Faggio, Castagno) e possono essere presenti in un certo numero di vegetali e frutta ad es. mela e nocciola.  Il lupino poi ha evidenziato una significativa omologia di sequenza aminoacidica tra il suo PR-10 e Ara h 8.  Ara h 8 cross-reagisce pure con Gly m 4 della soia e con Pru av 1 della ciliegia.

Ara h 9

E’ una LTP (Lipid Transfer Protein). Le LTP sono piccole molecole di circa 9-10 kDa.

Le LTP, oltre alla sindrome orale allergica  sono spesso associate a reazioni sistemiche e gravi. Tuttavia severe reazioni all’arachide dovute a questa LTP non sono state finora documentate.  Comunque poiché le LTP sono generalmente stabili al calore e resistenti alla digestione, e ritenendo che possano raggiungere il tratto intestinale in una forma quasi immodificata, si deve sempre tener presente la possibilità di una reazione allergica anche con alimenti cotti e sottoposti ad eventuali trattamenti industriali.

Ara h 9 viene particolarmente riscontrato in alcuni  paesi del Mediterraneo a cominciare dallo studio di Asero nel 2002. Lauer nel 2009 dimostra che nei pazienti allergici all’arachide, la sensibilizzazione all’Ara h 9 è del 90% in Spagna, percentuale nettamente superiore a quella   (circa 14,5%) riscontrata in pazienti di zone non mediterranee.  Krause nel 2009 in Italia dimostra una sensibilizzazione all’Ara h 9 nel 45,2% negli allergici all’arachide e nello stesso studio la sensibilizzazione ad Ara h1, Ara h 2 e Ara h 3 da soli o insieme è scarsa (4,8%).

In questi paesi mediterranei si pone il quesito se vi sia una eventuale sensibilizzazione crociata con altra LTP, in particolare con la  Pru p 3 che è l’LTP della pesca.

Questi studi vogliono sottolineare come le condizioni geografiche nelle quali il soggetto vive o è vissuto per un lungo periodo possa indurre sensibilizzazione  verso allergeni clinicamente evidenti non presenti in altre aree geografiche.

Ara h 10 e Ara h 11

Sono delle oleosine di 17 kDa.

RESISTENZA AL CALORE E ALLA DIGESTIONE  e ALTRE CARATTERISTICHE

 

Proteine di riserva

Ara h 1        

Ara h 2

Ara h 3                  

     - associate spesso  a reazioni sistemiche

     - resistenti al calore

     - resistenti agli enzimi digestivi

PR-10 o Bet v 1-omologo

Ara h 8                                   

     - associato prevalentemente a reazioni locali come la sindrome orale allergica 

     - sensibile al calore 

      - sensibile agli enzimi digestivi 

      - associato alla allergia ai pollini di betulla, nocciolo, carpino e ontano

LTP (Lipid Transfer Protein)

Ara h 9            

     - associato a reazioni sia locali che sistemiche

     - resistente al calore

     - resistente agli enzimi digestivi

     -  associato ad allergia alla pesca e ai frutti ad essa correlati, specie la pesca (in certe regioni geografiche)

 

CROSS-REATTIVITA’ ARACHIDE E ALTRI LEGUMI

In letteratura si possono trovare pubblicazioni con numerosi test cutanei positivi verso alcuni legumi (ad es. fagioli, piselli, lenticchie, ecc.) con eliminazione conseguente di alimenti nutrizionalmente importanti,  positività  che poi non sono stati confermate al test di provocazione orale.

La pubblicazione di Mandalain H. anche se datata 2008 ci è utile per dare delle notizie sufficientemente valide da non essere molto distanti dal vero.

In caso di allergia all’arachide

 - l’allergia al lupino viene riscontrata in circa il 23% dei pazienti

 - l’allergia alla soia nel 3%

 - l’allergia ai piselli nel 2%

 - l’allergia alle lenticchie tra l’1 e il 2% 

 Nella maggioranza di questi casi si tratta di allergie dell’infanzia e al di fuori delle regioni mediterranee.

Se invece consideriamo la presenza di una pollinosi alla betulla (regioni mediterranee) , le percentuali suddette possono essere differenti: 

 - l’allergia al lupino nel 35 % 

 - l’allergia ai piselli nel 33% 

 - l’allergia alla soia nel 29 %

Se in un bambino è stata scartata la presenza di una allergia all’arachide, la prevalenza dell’allergia alla soia è molto debole : 0,6%.

Da notare come può essere presente una allergia alla soia senza la presenza di una corrispondente allergia all’arachide.

Per quanto riguarda i piselli, talora si riscontra che questa è iniziata prima della comparsa dell’allergia all’arachide.

 

ALLERGENICITA’

L'allergia all'arachide è una delle allergie più frequenti in età pediatrica, in genere dopo l'uovo, latte e frutta a guscio. Nello studio di Tardi e al. comunicato al Congresso Nazionale della SIAIP del 2008 a Salsomaggiore su una popolazione complessiva di 41958 bambini  la prevalenza di allergia alimentare sotto i 3 anni di età  era del 3,2%, in questi l’arachide rappresentava il 9,9%. Nello studio di Caffarelli C. e al.  del 2011 su bambini di età scolare  su 625 questionari compilati,  65 soggetti pari al 10,5% avevano dichiarato di aver avuto reazioni allergiche ad alimenti , il 7% di questi all’arachide.

Le vie di sensibilizzazione sono l’ingestione, l’inalazione e anche il contatto,.

La sintomatologia clinica compare entro pochi minuti o in qualche ora. Nello studio di Hourihane (1997) le reazioni comparivano nel 93% dei casi entro 30 minuti. Spesso il primo segno è dato dalla sindrome orale inducendo quindi l’immediata interruzione di altra ingestione. I sintomi poi sono quelli classici di ogni reazione allergica : malessere, prurito generalizzato, nausea, vomito, dolori addominali, spasmo laringeo, salivazione, rinite,  broncospasmo, orticaria , angioedema, anafilassi : variamente associati a seconda dei vari studi pubblicati.

La comparsa di sintomi generali  quali sindrome respiratoria o sindrome intestinale deve sempre allertare. Ricordo che l’allergia all’arachide rappresenta uno degli allergeni clinicamente più pericolosi.

A causa di ciò è importante escludere l’ingestione anche di piccole quantità e per questo è importante leggere sempre le etichette degli alimenti confezionati, che fortunatamente negli ultimi anni sono diventati più chiari e quindi più sicuri.

 

DIAGNOSTICA

 1. STORIA CLINICA è quasi sempre evocatrice in base alle circostanze (se ben indagate) e in base alle manifestazioni cliniche di solito importanti. Una corretta e accurata valutazione clinica rappresenta sempre la fase più importante della diagnostica. Tutti gli altri accertamenti devono intendersi solo di conferma e non di sostituzione.

 2. Prick-test : una negatività al prick-test con arachide cruda rappresenta un forte argomento per escludere una allergia all’arachide. Non altrettanto vale per un test positivo sia con arachide nativa che con prodotti commerciali, per la possibilità di falsi positivi.

 3. Determinazione delle IgE specifiche specie quelle per i vari allergeni molecolari danno un maggior orientamento nella soluzione soprattutto tra vera allergia alimentare (quindi arachide come allergene primario) oppure come allergia secondaria ad una sensibilizzazione pollinica da betulla (allergene secondario). La determinazione di rAra h1, rAra h 2, rAra h 3, e rAra h 8 ed r Ara h 9  ci possono aiutare nel definire le varie situazioni cliniche, ricordando come la presenza di rAra h 2 viene collegata ad una  maggior severità delle reazioni cliniche.

 4. Test di provocazione orale: nei casi di risultati dubbi e in ambiente ospedaliero.

 

TERAPIE

DIETA DI ESCLUSIONE

In caso di allergia alle arachidi è consigliato evitare i seguenti cibi:

- olio di arachidi

- burro di arachidi

- farina di arachidi

- frutta secca come noci, nocciole, mandorle, pinoli, ecc... (in quanto è comune lo sviluppo di un’allergia verso i frutti a guscio)

- alcuni tipi di corn flakes

- alimenti fritti

- margarine

- olio vegetale

- merendine, snacks, torte e pasticcini (alcuni tipi)

NB. Non è necessario eliminare dalla dieta anche gli altri legumi (fagioli, piselli, ecc…) a meno che non ci siano evidenze per una vera cross-reazione.

IMMUNOTERAPIA ORALE

La mancata rigorosa introduzione di qualsiasi alimento contenente l’allergene è la misura consigliata soprattutto nei bambini, negli adolescenti  che in generale hanno manifestazioni allergiche più severe.

Tale modalità tuttavia non fa scomparire la sensibilizzazione, né elimina  il rischio di una ricaduta/ o di una grave sintomatologia in caso di reintroduzione.

Sono stati pubblicati negli ultimi anni risultati ottenuti dopo l’effettuazione di protocolli di questa immunoterapia orale in bambini e adolescenti allergici alla arachide, dimostrando come il mantenimento di una consumazione regolare e minimale d’arachide permette di alzare la soglia di tolleranza a questo allergene.

Le conseguenze di tutto questo si sono evidenziate in un innalzamento della soglia di reattività all’arachide in ambito di test di provocazione orale e la riduzione del rischio di manifestazioni allergiche severe in caso di reintroduzione accidentale dell’arachide e in generale ad un netto miglioramento della qualità di vita dei soggetti interessati.

Questi studi però hanno utilizzato dei protocolli di immunoterapia orale che non sono standardizzati: da un autore all’altro  esistono differenze che riguardano le fasi da attuare nel protocollo (induzione, aumento delle dosi, dosi di mantenimento), la durata del prosieguo della immunoterapia orale, le modalità di somministrazione dell’arachide e delle eventuali reazioni secondarie.

E’ indubbio tuttavia che questo approccio terapeutico se ben condotto in tutte le sue fasi, gestito nella parte iniziale da competente centro ospedaliero,  rappresenterà sicuramente un valido aiuto al paziente allergico e dei suo famigliari. (interessante il recente lavoro di Iliescu C. del 2013, oppure quello di Anagnostou K. del 2011)

NB. Per i soggetti a rischio, è bene avere sempre a disposizione, per ogni evenienza, l’adrenalina pronta all’uso.

 

Principali fonti  documentali 

Anagnostou K, Clark A, King Y, et al. Efficacy and safety of high-dose peanut oral immunotherapy with factor predicting outcome. Clin Exp Allergy 2011;41:1273-128.

Asero R, Mistrello G, Roncarolo D, et al. Immunological cross-reactivity between lipid transfer protein from botanically unrelated plant-derived food: a clinical study. Allergy 2002;57:900-906.

Asero R, Antonicelli L, Arena A, et al. EpidemAAITO:Features of food allergy in Italian adults attending allergy clinics: a multi-centre study. Clin Exp Allergy 2009;39:547-555.

Astier C, Morisset M, Roitel O,  et al. Predictive value of skin prick tests using recombinant allergens for diagnosis of peanut allergy. J Allergy Clin Immunol 2006;118:250-256.

Asero R, Mistrello G, Roncarolo D, et al. Immunological cross-reactivity between lipid transfer protein from botanically unrelated plant-derived food: a clinical study. Allergy 2002;57:900-906.

Barnett D, Bobham B, Howden ME. Allergenic cross-reaction among legume foods: an in vitro study. J Allergy Clin Immunol 1987;83:435-440.

Bernard H, Paty E, Mondoulet L, et al. Serological characteristics of peanut allergy in children. Allergy 2003;58:1285-1292.

Bernhisel-BroadbentJ, Sampson HA. Cross-allergenicity in the legume botanical family in children with food hypersentivity. J Allergy Clin Immunol 1989;83:435-440.

Blanc F, Adel-Patient K, Drumare M-F, et al. Capacity of purified peanut allergens to induce degranulation in a functional in vitro assay: Ara h 2 and Ara h 6 are the most efficient elicitors. Clin Exp Allergy 2009;39:1277-1285.

Blanc F, Bernard H, Drumare MF, et al. Les taux d’IgE spécifiques et le pouvoir dégranulant sont corrélés chez des enfants allergiques l’arachide, mais ils sont sans relation avec la clinique. Rev Fr Allergol Immunol Clin 2007;47:282-283.

Bock SA, Muñoz-Furlong A, Sampson HA. Fatalities due to anaphylactic reactions to foods. J Allergy Clin Immunol 2001;107:191-193.

Caffarelli C, Coscia A, Ridolo E, et al. Parents’ estimate of food allergy prevalence and management in Italian school-aged children. Pediatr int 2011;53:505-510.

Ciarocchi M, Boniglia C, Giammarioli S, Sanzini E. Tutela dei consumatori affetti da allergie alimentari: presupposti e modalità di intervento. Istituto Superiore di Sanità, 2011, Rapporti ISTISAN 11/27.

Druet M. Allergie à l’arachide: intérêt de l’approche moléculaire. Rev Fr Allergol  2011;51:115-117.

Dutau G, Rancé F. Allergie à l’arachide, Rev Fr Allergol Immunol Clin 2001;41:187-198.

Eiwegger T, Rigby N, Mondoulet L, et al. Gastro-duodenal digestion products of the major peanut allergen Ara h 1 retain an allergenic potential. Clin Exp Allergy 2006;36:1281-1288.

Flinterman AE, van Hoffen E, den Hartog Jager CF,  et al. Children with peanut allergy recognize predominantly Ara h2 and Ara h6, which remains stable over time. Clin Exp Allergy 2007;37:1221-1228.

Grundy J, Matthews S, Bateman B, et al. Rising prevalence of allergy to peanut in children: Data from 2 sequential cohorts. J Allergy Clin Immunol 2002;110:784-789.

Hales BJ, Bosco A, Mills KL, et al. Isoforms of the Major Peanut Allergen Ara h 2: IgE Binding in Children with Peanut Allergy. Int Arch Allergy Immunol 2004;135:101-107.

Hill DJ, Hosking CS, Reyes-Benito LV. Reducing the need for food allergen challenges in young children: a comparison of in vitro with in vivo tests. Clin Exp Allergy 2001;31:1031-1035.

Ho MHK, Heine RG, Wong W, Hill DJ. Diagnostic accuracy of skin prick testing in children with tree nut allergy. J Allergy Clin Immunol 2006;117:1506-1508.

Hourihane JOB, Kilburn SA, Dean P, Warner O. Clinical characteristics of peanut allergy. Clin Exp Allergy 1997;27:634-639.

Iliescu C, Sauvage C, Decoster A, et al. L’enfant allergique à l’arachide: une approche thérapeutique personnalisée. Rev Fr Allergol 2013;53:3-8.

Jacquenet S, Moneret-Vautrin DA. Les allergènes de l'arachide et des fruits à coque. Rev Fr Allergol Immunol Clin 2007;47:487-491.

Kagan R, Hayami D, Joseph L, St Pierre Y, Clarke AE. The predictive value of a positive prick skin test to peanut in atopic, peanut-naive children. Ann Allergy Asthma Immunol 2003;90:640-645.

Kagan RS, Joseph L, Dufresne C, et al. Prevalence of peanut allergy in primary school children in Montreal, Canada. J Allergy Clin Immunol 2003;112:1223-1228.

Klemans RJB, Knulst AC. Knol MJ, et al. IgE binding to peanut components by four different tecniques: Ara h 2 is the most relevant in peanut allergic children and adults. Clin Exp Allergy 2013;43:967-974.

Koppelman SJ, de Jong GA, Laaper-Ertmann M, et al. Purification and immunoglobulin E-binding properties of peanut allergen Ara h 6: evidence for cross-reactivity with Ara h 2. Clin Exp Allergy 2005;35:490-497.

Koppelman SJ, Knol EF, Vlooswijk AA, et al. Peanut allergen Ara h 3: Isolation from peanuts and biochemical characterization. Allergy 2003;58:1144-1151.

Koppelman SJ, Wensing M, Ertmann M, Knulst AC, Knol EF. Relevance of Ara h 1, Ara h 2 and Ara h 3 in peanut-allergic patients, as determined by IgE western blotting, basophil-histamine release and intracutaneous testing: Ara h 2 is the most important peanut allergen. Clin Exp Allergy 2004;34:583-590.

Krause S,Reese G, Randow Z, et al. Lipid transfer protein (Ara h 9) as a new peanut allergen relevant for a Mediterranean allergic population. J Allergy Clin Immunol 2009;124:771-778.

Lauer I, Dueringer N, Pokoj S, et al. The non-specific lipid transfer protein, Ara h 9, in an important allergen in peanut. Clin Exp Allergy 2009;39:1427-1437.

Lewis SA, Grimshaw KEC, Warner JO, Hourihane JO’B. The promiscuity of immunoglobulin E binding to peanut allergens, as determined by Western blotting, correlates with the severity of clinical symptoms. Clin Exp Allergy 2005;35:767-773.

Maleki SJ, Casillas AM, Kaza U, wet al. Differences among heat-treated, raw, and commercial peanut extracts by skin testing and immunoblotting. Ann Allergy Asthma Immunol 2010;105:451-457.

Maleki SJ, Chung SY, Champagne ET, Rauffman JP. The effects of roasting on the allergenic properties of peanut proteins. J Allergy Clin Immunol 2000;106:763-768.

Maleki SJ, Viquez O, Jacks T, Dodo H, et al. The major peanut allergen, Ara h 2, functions as a trypsin inhibitor, and roasting enhances this function. J Allergy Clin Immunol 2003;112:190-195.

Maloney JM, Chapman MD, Sicherer SH. Peanut allergen exposure through  saliva: assessment and interventions to reduce exposure. J Allergy Clin Immunol 2006; 118:719-724.

Mandalain H. Réactivité croisées entre Fabacées. 2008 da www.allerdata.com

McDermott RA, Porterfield HS, Mezayen RE, et al. Contribution of Ara h 2 to peanut-specific, immunoglobulin E-mediated, cell activation. Clin Exp Allergy 2007;37:752-763.

Mittag D, Akkerdaas J, Ballmer-Weber BK, et al. Ara h 8, a Bet v 1–homologous allergen from peanut, is a major allergen in patients with combined birch pollen and peanut allergy. J Allergy Clin Immunol 2004;114:1410-1417.

Mondoulet L, Drumare M-F, Ah-Leung S, et al. Influencedes procédés thermiques sur l’allergenicité de l’arachide. Rev Fr Allergol Immunol Clin 2003;43:486-491.

Mondoulet L, Paty E, Drumare MF,  et al.  Analyse comparative des réponses IgE et IgG spécifiques chez des enfants allergiques à l'arachide. Rev Fr Allergol Immunol Clin 2006;46:374.

Moneret-Vautrin DA, Rancé F, Kanny G, et al. Food allergy to peanuts in France: evaluation of 142 observations. Clin Exp Allergy 1998;28:1113-1119.

Niggemann B, Rolinck-Werninghaus C, Mehl A, et al. Controlled oral food challenges in children – when indicated, when superfluous? Allergy 2005;60:865-870.

Perry TT, Conover-Walker CC, Pomés A, et al. Distribution of peanut allergen in the environment. J Allergy Clin Immunol 2004;113:973-976.

Pomés A, Butts L, Chapman MD. Quantification of Ara h 1 in peanuts: why roasting makes a difference. CVlin Exp Allergy 2006;36:824-830.

Pons L, Chery C, Romano A, Namour F, Artesani MC, Guéant JL. The 18 kDa peanut oleosin is a candidate allergen for IgE-mediated reactions to peanuts. Allergy 2002;57(S72):88-93.

Rancé F, Abbal M, Lauwers-Cancès V. Improved screening for peanut allergy by the combined use of skin prick tests and specific IgE assays. J Allergy Clin Immunol 2002;109:1027-1033.

Restani P, Ballabio C, Corsini E, Fiocchi A, Isoardi P, Magni C, et al. Identification of the basic subunit of Ara h 3 as the major allergen in a group of children allergic to peanuts. Ann Allergy Asthma Immunol 2005;94:262-266.

Roberts G, Lack G, and the Avon Longitudinal Study of Parents and Children Study Team Diagnosing peanut allergy with skin prick and specific IgE testing. J Allergy Clin Immunol 2005;115:1291-1296.

Shreffler WG, Beyer K, Chu THT, et al. Microarray immunoassay: Association of clinical history, in vitro IgE function, and heterogeneity of allergenic peanut epitopes. J Allergy Clin Immunol 2004;113:776-782.

Shreffler WG, Lencer DA, Bardina L, Sampson HA. IgE and IgG4 epitope mapping by microarray immunoassay reveals the diversity of immune response to the peanut allergen, Ara h 2. J Allergy Clin Immunol 2005;116:893-899.

Sicherer SH, Sampson HA. Peanut allergy: Emerging concepts and approaches for an apparent epidemic. J Allergy Clin Immunol 2007;120:491-503.

Vereda A, Van Hage M, Ahistedt S, et al. Peanut allergy: clinical ad immunological differences among patients from 3 different geographic regions. J Allergy Clin Immunol 2011;127:603-607.

Wainstein BK, Yee A, Jelley D, et al. Combining skin prick, immediate skin application and specific-IgE testing in the diagnosis of peanut allergy in children. Pediatr Allergy Immunol 2007;18:231-239.

Wuthrich B, Dascher M, Bonelli S. Kiss-induced allergy to peanut. Allergy 2001;56:913.

www.allerdata.com

www.allergome.org

www.informatoreagrario.it