LEGUMI - PISELLI - ALLERGIA AI PISELLI

ALLERGIA AI PISELLI

 Pisum sativum Asch.  et Gr. – famiglia Leguminosae

Pisello – Pea – Pois

di Vasco Bordignon 

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GENERALITA’

E' coltivato in tutto il mondo, in particolare nei Paesi asiatici (India, Cina).
Le produzioni possono essere indirizzate 
- su piselli freschi per un consumo diretto
- su piselli da pieno campo per l’industria conserviera (inscatolamento, surgelazione)
- su piselli per granella secca per alimentazione umana o zootecnica (“pisello proteico”).


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Il pisello è una pianta annuale glabra e glauca, con un solo stelo cilindrico sottile e debole, di lunghezza variabile da 0,30 a 3 metri (piselli nani, seminani e rampicanti). La radice del pisello è fittonante (fino a 0,80 m di profondità) con numerose ramificazioni. I fiori sono lungamente peduncolati e possono essere in numero da 1 a 4. La corolla è grande e vistosa, bianca nel pisello da granella, rosso-violetto nel pisello da foraggio.

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La fecondazione è autogama e produce un baccello liscio, quasi cilindrico, contenente numerosi semi (4-10).

I semi di pisello sono variabilissimi per forma, colore, dimensione. La forma è normalmente rotondeggiante ma può essere cuboide nelle forme in cui i semi sono molto serrati nel baccello. Un’importante differenza di forma è quella tra semi lisci e grinzosi. Nei semi lisci, a maturazione è presente prevalentemente amido; in quelli grinzosi poco più della metà dei carboidrati di riserva è amido mentre il resto sono zuccheri solubili, la cui presenza fa sì che i semi restino dolci e teneri a lungo, durante la maturazione; ciò è un grande vantaggio rispetto ai piselli a seme liscio che, se non raccolti al momento giusto, rapidamente si induriscono e perdono la dolcezza.
Esistono oltre mille varietà di piselli. Tra di esse si distinguono
- i piselli da sgusciare dove troviamo piselli lisci e piselli rugosi. I piselli lisci crescono meglio nei climi freddi, sono più farinosi e si prestano meglio alla congelazione. I piselli rugosi sono più zuccherini e adatti alla conservazione in scatola.
- i piselli chiamati “mangiatutto” (var. saccharatum e macrocarpon) noti anche come taccole, hanno baccelli zuccherini e croccanti commestibili a condizione che siano piatti e che la presenza dei semi sia appena percepibile. Infatti se sono bombati diventano fibrosi e immangiabili, ad eccezione di una varietà recente (var sugar-snap) i cui baccelli restano saporiti anche in presenza di semi ben sviluppati.


USI

I piselli possono essere consumati sia crudi, che cotti in una varietà di piatti sia in zuppe, sia con pasta o con riso, o con altre verdure o in insalate. La cottura in genere li rende più dolci.

I piselli secchi sono consumati soprattutto in minestre oppure se spezzati o frantumati si trasformano in una purea.

Consumo fresco: in genere è scalare, a partire da aprile-maggio, fino alla fine di giugno, quando i baccelli sono turgidi e pieni e il seme schiacciato tra le dita non si divide in due, né appare di consistenza farinosa (troppo maturo).


ALLERGENI MOLECOLARI  

 

Pis s 1, una proteina di 44 kDa, una 7S globulina vicilino-simile

Pis s 2, una proteina di 63 kDa, una convicilina

Pis s 5, una profilina

Pis s 6, una Bet v 1-like

Pis s agglutinina

Pis s Albumina

Le globuline di riserva rappresentano per il 75-80% delle proteine totali dei semi, l’albumina per il rimanente. La quantità dipende dalle varie cultivar.

I piselli immaturi hanno una bassa allergenicità rispetto ai piselli maturi.

Tuttavia ogni fase della maturazione dei grani dei piselli evidenza una allergenicità ed una capacità di legare le IgE, come pure i grani immaturi; comunque la capacità complessiva di legare le IgE  aumenta con il progredire della maturazione.(Sell M, et al. 2005)


AZIONE DEI TRATTAMENTI TERMICI E MECCANICI

Dalla letteratura  la componente globlulinica rappresentata da Pis s 1 e Pis s 2, ha le medesime risposte al calore come quelle evidenziate per gli altri legumi, in particolare assai simili a quelle pubblicate per il cece e la lenticchia.

La frazione albuminica del pisello evidenzia un maggiore potenziale di provocazione allergenica rispetto alla frazione globulinica. L’albumina non perde la sua allergenicità né se riscaldata a 60°C per 30 minuti, né se bollita a 100°C per 5 minuti ma parzialmente inattivata per autoclavaggi a 120° per 15 minuti , mentre l’allergenicità della frazione globulinica in queste condizioni viene abolita. (Malley A, et al.1975) (Verma AK, et al. 2012)

Il lavoro di Sirtori Elena e coll. (2012) è molto interessante perché valuta gli effetti di vari tipi di trattamenti termici e meccanici su una formulazione  di isolato di farina di piselli , simulando i processi industriali nella sua produzione, sottolineando come tali formulazioni  hanno un crescente successo nel settore della nutrizione sportiva, nei trattamenti dietetici e nei cibi gluten-free. Nello studio  i trattamenti termici sono stati effettuati con calore umido a 100°C, a 150°C e a 200°C e con calore secco a 65°C e a 100 °C con campionamenti a vari intervalli di tempo; e i trattamenti meccanici con un sistema di miscelazione e di omogenizzazione  per un minuto a 8000, a 13500 e a 24000 rpm. Lo scopo era quello  di valutare la resistenza ai suddetti trattamenti  delle componenti proteiche bioattive (in particolare la frazione globulinica che rappresenta il 75-80 % delle proteine totali del pisello, e che è principalmente composta da legumina e vicilina e in minor misura dalla convicilina). Per queste ricerche si sono utilizzate la tecnica della calorimetria differenziale a scansione o DSC (Differential Scanning Calorimetry) e quella proteomica, comprendente la spettrometria di massa e la elettroforesi bidimensionale. Alla fine dei suddetti trattamenti, non si sono riscontrate proteine native e si è riscontrata una grande riduzione della solubilità proteica. Tuttavia marcate “macchie” erano ancora presenti nei substrati dell’ elettroforesi bidimensionale. L’identificazione di questi spots ha evidenziato che frammenti di 30kDa di vicilina e di subunità acide di legumina erano resistenti  e vari frammenti proteici rimanevano intatti. Interessante il riscontro che alcuni di questi peptidi evidenziavano elevata identità ed omologia con peptidi allergenici già riportati in letteratura in particolare dell’arachide e del lupino. (Sirtori E, et al. 2011).

 

AZIONE DELLA FERMENTAZIONE

Il lavoro di Barkholt V, et al. del 1998 ci offre i risultati di 5 campioni di farina di piselli finemente tritata e irradiata (10 Gy) di cui tre campioni sottoposti a fermentazione per 48 ore con una miscela di lattobacilli e due campioni con una miscela di funghi. Altrettanti campioni sono stati irradiati ma non fermentati. I risultati tra i campioni trattati e quelli non trattati sono stati pressoché uguali. Si è riscontrata una riduzione del 10% dell’antigenicità nei campioni fermentati con lattobacilli e in un campione trattato con funghi.

  

CROSS-REATTIVITA’

Nel recente passato vi era l’abitudine di considerare per tutta la famiglia dei legumi l’allergenicità riscontrata per uno dei suoi componenti. Tale idea dipendeva dal rilievo di un’ampia positività sia alle prove cutanee sia alla determinazione delle IgE specifiche tra i vari componenti di questa famiglia.

L’esecuzione di test di provocazione orale in doppio cieco ha invece dimostrato, almeno nei bambini, come una vera cross-reattività tra i legumi sia molto rara. Per tale motivo la presenza di ipersensibilità clinicamente dimostrata verso un legume non deve escludere necessariamente tutti gli altri legumi. (Bernhisel-Broadbent J, et al. 1989).

E’ stata dimostrata in alcuni pazienti con storia di anafilassi ai piselli la comparsa successiva di sintomatologia clinica dopo l’ingestione di arachide. E’ stato dimostrato come questa cross-reattività risieda nella omologia della vicilina dei piselli (Pis s 1) con quella dell’arachide (Ara h 1) (Wensing M, et al. 2003)  confermando un precedente lavoro (Burks AW et al, 1995) che riportava una  omologia del 60-65% tra  Ara h 1 dell’arachide e la vicilina dei grani dei piselli.

Interessante, come già scritto,  il riscontro come alcuni dei peptidi riscontrati al termine soprattutto di vari processi termici di isolato di piselli evidenziavano elevata identità ed omologia con peptidi allergenici riportati in letteratura in particolare dell’arachide e del lupino.

I piselli  possono avere delle  cross-reazioni principalmente con ceci e lenticchie. (vedi rispettivi lavori)


ALLERGENICITA’

La presenza di documentate reazioni allergiche esclusivamente ai piselli sono rare.


DIAGNOSTICA

Anamnesi accurata, prick-test e IgE specifiche talora non danno una risposta definitiva. In tal caso solo  il test di provocazione orale  eseguito in ambiente ospedaliero potrà dare una risposta definiva.


FONTI DOCUMENTALI

Barnett D, Bonham B, Howden MEH. Allergenic cross-reactions among legume foods – An in vitro study. J Allergy Clin Immunol 1987;79:433-438.

Bernhisel-Broadbent J, Sampson HA. Cross-allergenicity in the legume botanical family in children with food hypewrsentisity. J Allergy Clin Immunol 1989;83:435-440.

Burks AWW, Cockrell G, Stanley  JS, et al. Recombinant peanut allergen Ara h 1 expression and IgE binding in patients with peanut hypersensitivity. J Clin Invest 1995;96:1715-1721.

Malley A, Baecher L, Mackler B, Perlman F. The isolation of allergens from the green pea. J Allergy Clin Immiunol 1975, 56:282-290.

Sanchez-Monge R, Lopez-Torrejón G, Pascual CY, et al. Vicilin and convicilin are potential major allergens from pea. Clin Exp Allergy 2004:34:1747-1753.

Sell M, Steinhart H, Paschke A. Influence of maturation on the alteration of allergenicity of gree pea (Pisum sativum L.). J Agric Food Cghem 2005;53:1717-1722.

Sirtori E, Isak I, Resta D, Boschin G, Arnoldi A. Mechanical and thermal processing effects on protein integrity and peptide fingerprint of pea protein isolate. Food Chemistry 2012;134:113-121.

Sirtori E, Resta D, Arnoldi A,  et al. Cross-reactivity between peanut and lupin. Food Chemistry 2011;126:902-910.

Verma AK, Kumar S, Das M, Dwivedi PD. Impact or thermal processing on legume allergens. Plant Food Hum Nutr 2012;67:430-441.

Wensing M, Knuist AC, Piersma S, et al. Patients with anaphylaxys to pea can have peanut allergy caused by cross-reactibe IgE to vicilin (Ara h 1). J Allergy Clin Immunol 2003;111:420-424.

www.agraria.org

www.allergome.org