ALLERGENI MOLECOLARI - TRIOSO FOSFATO ISOMERASI

TRIOSO FOSFATO ISOMERASI 

di Vasco Bordignon

La trioso fosfato isomerasi, abbreviata in TPI, è un enzima presente nel ciclo metabolico della glicolisi. Dal punto di vista della classificazione è una isomerasi, poiché catalizza la reazione di interconversione del diidrossiacetone fosfato (DAP) in gliceraldeide-3-fosfato (G3P).

L'enzima gioca un ruolo importante nella glicolisi ed è essenziale per una efficiente produzione di energia. La aldolasi, l'enzima precedente della via glicolitica, produce infatti diidrossiacetone fosfato e gliceraldeide 3-fosfato. Seguire una via metabolica distinta per ognuna delle due molecole ottenute sarebbe energeticamente molto dispendioso. L'evoluzione della glicolisi ha dunque selezionato la trioso fosfato isomerasi come enzima in grado di uniformare la via glicolitica, convertendo il diidrossiacetone fosfato alla gliceraldeide 3-fosfato, substrato dell'enzima successivo della via biochimica, la gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi.

Anche per questo importante motivo evolutivo, l'enzima è stato individuato in tutti gli organismi fino ad ora verificati, dai batteri ai vertebrati

Struttura


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modello tridimensionale del monomero dell'enzima: le frecce di color verde indicano gli otto foglietti beta e le spirali di color marrone indicano le otto alfa eliche


La trioso fosfato isomerasi è un dimero composto da subunità identiche tra loro, ognuna delle quali è composta di circa 250 amminoacidi. La struttura tridimensionale di ogni subunità contiene otto alfa eliche all'esterno di otto foglietti beta paralleli. Questo motivo strutturale è chiamato barile TIM: si tratta del motivo strutturale maggiormente conservato tra quelli osservati nelle proteine. Il sito attivo dell'enzima si trova al centro del barile: all'interno è presente un residuo di Glutammato, coinvolto nel meccanismo catalitico. Gli amminoacidi posti nelle vicinanze di questo glutammato sono estremamente conservati in tutte le trioso fosfato isomerasi finora analizzate

Meccanismo d'azione

La trioso fosfato isomerasi agisce spostando un H+ da un atomo di carbonio ad un altro adiacente: in questo modo il trioso può interconvertirsi tra la forma chetonica (diidrossiacetone fosfato) e quella aldeidica (gliceraldeide-3-fosfato). Lo stato di equilibrio chimico della reazione, in realtà, è spostato verso la formazione di diidrossiacetone fosfato. Tuttavia nella glicolisi la bassissima concentrazione cellulare di gliceraldeide-3-fosfato (dovuta al suo veloce inserimento negli step successivi del pathway) spinge comunque la reazione verso la forma aldeidica. Lo spostamento del protone è mediato proprio dal residuo di glutammato già citato.

Patologie associate

La ridotta funzionalità della trioso fosfato isomerasi è legata alla comparsa, in giovane età, di patologie a carico del sistema nervoso centrale tra cui, in linea generale, si annoverano delle disfuzioni neurologiche. In alcuni casi, le patologie derivanti dal malfunzionamento dell'enzima possono portare alla morte, specialmente durante la primissima infanzia.


ALLERGENI

Arc s 8  da Archaeopotamobius sibiriensis – crayfish, specie di crostaceo

Bla g TPI da Blattella germanica – German cockroach, scarafaggio fuochista

Cra c 8 da Crangon crangon – brown shrimp, gamberetto

Lit c TPI da Litchi chinensis – litchi

Tri a 31 da Triticum aestivum – wheat, frumento


fonti

www.allergome.org

https://biologiawiki.it/wiki/

https://it.wikipedia.org/